COMPOSIZIONE CHIMICA
DEL GLUTINE

Il Glutine: Struttura e Composizione

Il glutine può essere definito come il “materiale proteico coesivo e viscoelastico ottenuto come sottoprodotto dell’isolamento dell’amido dalla farina di grano”. Una definizione biologica potrebbe includere le origini del complesso proteico del glutine, identificandolo come derivato dalle “proteine di riserva del grano” (Shwery & Halford, 2002).

I cereali contengono centinaia di componenti proteici diversi, tradizionalmente classificati in quattro categorie dette frazioni di Osborne:

1. albumine: solubili in acqua.
2. globuline: solubili in soluzione salina.
3. prolamine: solubili in alcol acquoso.
4. gluteline: insolubili, che sono solubili in alcol solo in presenza di agenti riducenti.

Le albumine e le globuline (circa 20-25%} delle proteine del grano) comprendono principalmente proteine metaboliche e protettive, mentre le prolamine e le gluteline (circa 75-80% delle proteine del grano) servono come proteine di riserva. I nomi comuni di queste proteine del glutine strettamente correlate sono gliadine (ovvero le prolamine) e glutenine (ovvero le gluteline) nel grano, secaline nella segale, ordeine nell’orzo e avenine nell’avena. Sulla base delle sequenze di amminoacidi omologhe e dei pesi molecolari simili, le proteine del glutine possono essere suddivise in tre gruppi: ad alto peso molecolare (HMW), a medio peso molecolare (MMW) e a basso peso molecolare (LMW). Ogni gruppo contiene numerosi tipi di proteine del glutine correlati, con un numero variabile di singole proteine all’interno di ciascun tipo (Schalk et al., PLOS ONE 2017).

Come visto sopra, il glutine è composto da due principali gruppi di proteine: gliadina e glutenina. Quando vengono mescolati con acqua, questi due componenti si uniscono per formare una struttura elastica che conferisce alla farina la sua tipica consistenza.

GLIADINE

Conferiscono elasticità e capacità di espansione al glutine. Sono spesso associate alle reazioni immunitarie nei soggetti celiaci, poiché provocano l’infiammazione intestinale. 

Le gliadine sono principalmente proteine monomeriche con pesi molecolari compresi tra 28.000 e 55.000 Da (Dalton) e possono essere classificate, in base alle loro diverse strutture primarie, ovvero in base alla sequenza di amminoacidi da cui sono formate.

Alfa-gliadina
La più studiata e responsabile delle reazioni immunitarie nella celiachia. Contiene il peptide 33-mer, che è difficilmente digeribile e altamente infiammatorio.

Beta-gliadina
Simile all’Alfa-gliadina, può stimolare una risposta immunitaria nei soggetti sensibili.

Gamma-gliadina
Meno studiata, ma può contribuire alle reazioni avverse nei celiaci, sebbene sia considerata meno aggressiva rispetto all’Alfa-gliadina.

Omega-gliadina
Diversamente dalle altre frazioni, è solubile in acqua. È meno reattiva rispetto all’Alfa-gliadina, ma può comunque contribuire alla risposta immunitaria in soggetti predisposti.

L’Alfa-gliadina è la frazione più implicata nelle reazioni autoimmuni, motivo per cui è spesso monitorata nei test per il glutine.

Composizione Molecolare della Gliadina:
La gliadina è una prolammina, una classe di proteine ricca di amminoacidi prolina e glutammina. Essendo una proteina composta da lunghe catene di amminoacidi, la gliadina non ha una formula chimica unitaria, ma la sua composizione può essere descritta in base alle sequenze degli amminoacidi che la costituiscono. 
Più amminoacidi si legano in sequenza tra loro tramite dei legami chimici definiti legami peptidici. Le catene che ne risultano sono definite peptidi. Più catene peptidiche si legano tra loro tramite legami covalenti a dare le proteine.

GLUTENINE

Proteine responsabili della forza e della coesione del glutine, conferendo struttura e stabilità, quindi, maggiore resistenza. Le glutenine sono proteine complesse composte da catene di amminoacidi legate insieme attraverso legami peptidici e ponti disolfuro.

In questo caso si parla quindi di proteine polimeriche, formate da proteine aggregate legate da legami disolfuro intermolecolari; hanno dimensioni variabili che vanno da circa 500.000 a oltre 10 milioni di Da.

In base al peso molecolare, le subunità di glutenina possono essere classificate in glutenina ad alto peso molecolare (HMW-GS) e glutenina a basso peso molecolare (LMW-GS) (Brandner et al., 2019). La formazione della rete proteica del glutine, facilitata in gran parte dalle subunità di glutenina ad alto peso molecolare è cruciale per migliorare la qualità della lavorazione del grano e le proprietà del prodotto finito. Le subunità ad alto peso molecolare hanno un peso che varia tra 80.000 e 120.000 Da. Le subunità a basso peso molecolare sono più piccole, con un peso molecolare compreso tra 30.000 e 50.000 Da. 

Composizione Molecolare della Glutenina:
Come le gliadine, anche le glutenine sono proteine che non possono essere identificate da una formula chimica generale. Le glutenine sono però caratterizzate da una maggiore presenza nella sequenza amminoacidica di cisteine. Queste sono importanti poiché tra due residui di cisteina può formarsi un ponte disolfuro (-S-S-), che va a stabilizzare la struttura tridimensionale della proteina.

Glutine e sensibilità alimentare

Le lunghe catene di amminoacidi rendono il glutine difficile da digerire. Nei soggetti celiaci, il sistema immunitario reagisce contro l’Alfa-gliadina, causando infiammazione intestinale. Anche nei non celiaci, alcune proteine del glutine possono causare sensibilità al glutine non celiaca (NCGS), con sintomi digestivi e infiammatori.